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    Estructura de proteínas: plegamiento y priones

    Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica 2002;20(4): 161-167

    REY-GAYO A, CALBO TORRECILLA F

    Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica 2002;20(4): 161-167

    Tipo artículo: Revisión

    Resumen del Autor: Las encefalopatías espongiformes transmisibles han constituido en el último año un tema de gran alarma social, con relación al denominado "mal de las vacas locas" y su posible transmisión al ser humano. Entre los aspectos científicos más importantes de estas enfermedades destacan las características peculiares de su agente transmisor. En este artículo se describen brevemente los aspectos más relevantes de la hipótesis más aceptada para los mismos: los priones. Nos centramos en los aspectos moleculares de esta proteína, codificada en el genoma del huésped que padece la enfermedad, y en describir los cambios conformacionales en la estructura terciaria de la proteína a los que se atribuye su carácter patógeno. Nuestro objetivo es resumir el estado actual del conocimiento sobre los priones, las hipótesis formuladas sobre los posibles mecanismos de transmisión de la enfermedad sin recurrir a agentes con carga genética, y algunas peculiaridades específicas del nuevo agente infeccioso. La conexión entre este conocimiento y las posibles terapias de tratamiento de la enfermedad justifican una vez más la relación entre la química, la biología molecular y la medicina.

    Notas:

     

    Palabras clave: Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, Priones

    ID MEDES: 6145



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